1.一种ω‑转氨酶突变体，其特征在于，所述ω‑转氨酶突变体是将SEQ ID NO.1所示氨基酸序列突变为下列之一：(1)第411位精氨酸突变为丙氨酸、缬氨酸、脯氨酸、异亮氨酸、酪氨酸、色氨酸、甘氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、天冬氨酸、谷氨酸、丝氨酸、苏氨酸、半胱氨酸或谷氨酰胺；(2)第54位色氨酸突变为甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、半胱氨酸或酪氨酸；

(3)第54位色氨酸突变为半胱氨酸，且第411位精氨酸突变为丙氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、异亮氨酸、脯氨酸、缬氨酸、丝氨酸或色氨酸；(4)第54位色氨酸突变为缬氨酸和第411位精氨酸突变为蛋氨酸；(5)第54位色氨酸突变为丙氨酸和第411位精氨酸突变为丝氨酸；(6)第54位色氨酸突变为酪氨酸，且第411位精氨酸突变为丝氨酸或丙氨酸。

2.一种权利要求1所述ω‑转氨酶突变体的编码基因。

3.一种含权利要求1所述ω‑转氨酶突变体编码基因的重组基因工程菌。

4.一种权利要求1所述ω‑转氨酶突变体在催化前手性酮合成手性胺中的应用，其特征在于，所述的应用为：以含ω‑转氨酶突变体编码基因的重组大肠杆菌经发酵培养获得的湿菌体细胞或湿菌体细胞经超声破碎后提取的纯酶为催化剂，以前手性酮为氨基受体，异丙胺盐酸盐为氨基供体，以磷酸吡哆醛为辅因子，加入二甲基亚砜为助溶剂，以pH6.5～8.0的磷酸钾缓冲液为反应介质组成反应体系，在25～40℃，200rpm摇床中反应0.5‑3h，所得反应液经分离纯化后获得手性胺产物；所述前手性酮为4‑(三氟甲基)苯乙酮。

5.如权利要求4所述的应用，其特征在于，采用的催化剂为第411位精氨酸突变为丙氨酸的ω‑转氨酶突变体编码基因的重组大肠杆菌经发酵培养获得的湿菌体细胞或湿菌体细胞经超声破碎后提取的纯酶时，所述前手性酮为苯乙酮、4‑氟苯乙酮、4‑氯苯乙酮、4‑溴苯乙酮、4‑硝基苯乙酮、4‑(三氟甲基)苯乙酮、3‑(三氟甲基)苯乙酮或2‑氟苯乙酮。

6.如权利要求4所述的应用，其特征在于，所述反应体系中，辅因子的加入浓度为0.1～

1.0mM；所述催化剂以湿菌体重量计为50‑200g/L，所述催化剂以纯酶中蛋白含量计为0.1～

0.5mg/mL；所述前手性酮加入浓度为1.0～10mM；所述异丙胺盐酸盐加入浓度为50～200mM；

所述二甲基亚砜加入的体积终浓度为1～5％。

7.如权利要求4所述的应用，其特征在于，所述湿菌体按如下方法制备：将含ω‑转氨酶突变体编码基因的重组大肠杆菌接种至含有50μg/mL卡那霉素的LB液体培养基中，37℃、

200rpm培养过夜后制得种子液；按体积浓度1％接种量将种子液转接至含有50μg/mL卡那霉素的新鲜LB液体培养基中，37℃、200rpm发酵培养至600nm处光密度值为0.6～0.8之间，加入终浓度为0.2mM的IPTG，置于25℃、200rpm的摇床中诱导表达12h，随后将发酵液离心，所得沉淀采用生理盐水洗涤3次，收集湿菌体细胞。

8.如权利要求4所述的应用，其特征在于，所述纯酶按如下方法制备：将湿菌体重悬于缓冲液A中，在360W、工作3s、间歇7s的条件下超声破碎20min后，9000rpm离心10min，取上清，获得含有ω‑转氨酶突变体的粗酶液；

将粗酶液经Ni‑NTA6FF亲和层析柱进行分离纯化，纯化过程如下：先使用缓冲液A平衡镍柱，然后将粗酶液自然流过镍柱，上样量为3个柱体积；继续使用缓冲液A洗脱未与镍柱结合的杂蛋白，洗脱量为6个柱体积，然后依次使用缓冲液B与缓冲液A混合组成的含有50‑

250mM浓度咪唑的洗脱液进行梯度洗脱，每个梯度洗脱6个柱体积，将结合到镍柱上的重组蛋白洗脱下来，收集咪唑浓度100mM和250mM的洗脱液对应的流出液，经超滤浓缩，取浓缩液，获得纯酶液；所述缓冲液A：0.05M磷酸钾，0.5M NaCl，0.02M咪唑，pH 8.0；缓冲液B：

0.05M磷酸钾，0.5M NaCl，0.5M咪唑，pH 8.0。