1.一种订书肽，其特征在于，所述订书肽选自下列中的一种：

a)以Ac‑LKRVWKRVFKLLKRYWRQLKKPVR‑NH2为肽链模板，其中氨基酸残基1L和5W被S5替换并环合；

b)以Ac‑LKRVWKRVFKLLKRYWRQLKKPVR‑NH2为肽链模板，其中氨基酸残基4V和8V被S5替换并环合；

c)以Ac‑LKRVWKRVFKLLKRYWRQLKKPVR‑NH2为肽链模板，其中氨基酸残基5W和9F被S5替换并环合；

d)以Ac‑LKRVWKRVFKLLKRYWRQLKKPVR‑NH2为肽链模板，其中氨基酸残基7R和11L被S5替换并环合；

e)以Ac‑LKRVWKRVFKLLKRYWRQLKKPVR‑NH2为肽链模板，其中氨基酸残基8V和12L被S5替换并环合；

f)以Ac‑LKRVWKRVFKLLKRYWRQLKKPVR‑NH2为肽链模板，其中氨基酸残基9F和13K被S5替换并环合；

g)以Ac‑LKRVWKRVFKLLKRYWRQLKKPVR‑NH2为肽链模板，其中氨基酸残基11L和15Y被S5替换并环合；

h)以Ac‑LKRVWKRVFKLLKRYWRQLKKPVR‑NH2为肽链模板，其中氨基酸残基12L和16W被S5替换并环合；

i)以Ac‑LKRVWKRVFKLLKRYWRQLKKPVR‑NH2为肽链模板，其中氨基酸残基14R和18Q被S5替换并环合；

j)以Ac‑LKRVWKRVFKLLKRYWRQLKKPVR‑NH2为肽链模板，其中氨基酸残基15Y和19L被S5替换并环合；

k)以Ac‑LKRVWKRVFKLLKRYWRQLKKPVR‑NH2为肽链模板，其中氨基酸残基16W和20K被S5替换并环合；

l)以Ac‑LKRVWKRVFKLLKRYWRQLKKPVR‑NH2为肽链模板，其中氨基酸残基18Q和22P被S5替换并环合；

m)以Ac‑LKRVWKRVFKLLKRYWRQLKKPVR‑NH2为肽链模板，其中氨基酸残基19L和23V被S5替换并环合。

2.权利要求1所述的订书肽的制备方法，其特征在于，包括以下步骤：(1)以Rink amide MBHA氨基树脂为载体，其载样量为0.30mmol/g，在活化剂活化的DIC/Oxyme缩合剂的作用下分别使C端首个氨基酸与固相载体偶联；

(2)使用脱保护试剂脱去氨基酸上的Fmoc保护基；

(3)使用缩合剂进行氨基酸的缩合；

(4)重复进行保护基的脱除‑氨基酸缩合的操作，按照氨基酸序列合成肽链；其中，环合位点以S5来取代i和i+4位氨基酸；

(5)最后一个氨基酸使用脱Fmoc保护基后，然后进行乙酰化；

(6)在环合剂的作用下使i和i+4位S5氨基酸发生烯烃复分解反应，合成订书肽；

(7)使用切割试剂将肽链从载体上切割下来，通过反相高效制备液相纯化得相应订书肽。

3.根据权利要求2所述的订书肽的制备方法，其特征在于，步骤(7)中所述反相高效制备液相的色谱条件如下：色谱柱：UltimateXB‑C18柱；流动相：流动相A为0.1％TFA/乙腈，流动相B为0.1％TFA/水；梯度洗脱程序：90％B洗脱0～3min，90％B～50％B洗脱40min；流速为

8ml/min，进样体积为3ml，检测波长214nm和254nm。

4.根据权利要求2所述的订书肽的制备方法，其特征在于，步骤(1)中所述的缩合剂为DIC‑Oxyme缩合体系，缩合体系的活化剂为DIC，以DMF为溶剂。

5.根据权利要求2所述的订书肽的制备方法，其特征在于，步骤(2)中所述脱保护试剂为哌啶和DMF的混合溶液，所述哌啶和DMF的体积比为1:4。

6.根据权利要求2所述的订书肽的制备方法，其特征在于，步骤(5)中所述乙酰化步骤的乙酰化试剂为Ac2O,DIEA,DMF的混合液，所述Ac2O,DIEA,DMF的体积比为1:1:8。

7.根据权利要求2所述的订书肽的制备方法，其特征在于，步骤(6)中所述环合剂为GrubbsⅠ试剂的1,2‑二氯乙烷的溶液，所述GrubbsⅠ试剂与1,2‑二氯乙烷的用量比为60:7，单位为mg/ml。

8.根据权利要求2所述的订书肽的制备方法，其特征在于，步骤(7)中，所述切割试剂为TFA、H2O、苯酚和TIPS的混合溶液，所述TFA、H2O、苯酚和TIPS的体积比为88.75:0.5:0.5:

0.25；所述切割试剂与所述载体用量比为1:20，单位为mL/mg。

9.权利要求1所述的订书肽在制备抑制金黄色葡萄球菌、大肠杆菌、铜绿假单胞菌及鲍曼不动杆菌药物中的应用。